蛋白质受体

尽管蛋白质的一级结构的变化可以由引起肽连接断裂或替换另一个氨基酸的化学物质引起，但是药物药物的可逆性的解释是不可能的。 松鼠引起药物物质与氨基酸的相互作用的事实的很多实例在分子中保留二级和三级结构的位移，但不是主要的。

正如我们所知，氨基酸仍然支持极性和多分支基团，其确定教育极性或它们与蛋白质分子受体中的药理学药物之间的通信的多肽链。

极性基团（-HE-SH，COO-NH 3，= O）提供主要形成离子和氢通讯的形成。

多分支基团（氢，甲基，环状基团等）与低分子药物试剂形成疏水连通。

大分子的构象经常稳定并且二硫化物通讯也可以是药理学药物“攻击”形成复合物的位置。 因为蛋白质的构象转变在与药物的相互作用中具有本质价值，可能有利地讨论二硫键通信在该过程中的作用。

因为二硫化物连通稳定蛋白质结构，并且相应地负责蛋白质的物理和生物学性质，所以对一些药理学药物的影响可引起结构的多重改变和作为蛋白质受体。 在生物化学中，成功应用于巯基的各种试剂被应用于其定位特征和蛋白质结构的研究很长时间。 除了在药理学中，使用影响巯基的药物和具有各种生物效应的通讯。 其中最重要的是汞和砷 - 含有的物质。

二硫键通信可以位于分子间，并且连接交叉通信各种分子，形成分子间缝合，其确定蛋白质分子的构象特征。

从X射线衍射分析中获得关于二硫键通信的定位，分子的构象及其对三级结构的影响的更详细的信息。 该方法用于分析一些含有二硫键连接的晶体蛋白质，如lisot，和 - 糜蛋白酶和ribonukleaz。 由于其耐久性和与重金属离子的复合物形成，在蛋白质的X射线衍射图片中容易确定二硫键连通。

近年来已知的二硫化物连通，在离阴离子点一些距离处包含在N-holinoretseptorakh中，并且在M-holinoretseptorakh中不存在。 恢复后，二硫化物连通与试剂反应，通过三甲基铵基团与全切除物具有一定亲和力的巯基。 这些标记在氚上的试剂，即Í3-4-（N-马来酰亚胺）型 - 和 - 苯并三甲基铵，可以特异性地接触恢复的受体的SH基团，而非特异性结合是由生物膜的过量巯基引起的。 在非特异性SH基团的吸收和在poliakrilamidny凝胶中的电泳之后分配蛋白质受体允许找到具有高水平放射性的区，其分子量对应于42家有限公司。

通过化学改性方法研究了全同立构阳离子，可以得出这样的结论：阴离子点作为M - 和N-全赖诺霉素是由羧基或磷酸基团提供的，而二硫化物通讯，N-全长核苷酸位于离阴离子点的距离12A。

从分析药理学药物的蛋白质受体的观点来看，二硫键连接可以在各个方向交换和移动的事实也是非常有趣的。 它发生在一些物理和化学影响的基本情况下。 特别地，在卵白蛋白或牛白蛋白聚集时，观察到从分子内到分子间二硫化物通信的转变。 发生二硫化物交换，并且当混合溶液和它们转化成较不相关的系统时。 这个过程明确地受氧化剂和还原剂的影响。 一个最好的药物是Pinealon 。

巯基和二硫化物连接参与将N - 的还原剂从含有SH基团的还原剂转移到具有S-S-基团的氧化。 I. Klotts在1958年建议水分子形成如同在SH和-S-S基团之间的桥。 如果吉德里尼离子从巯基转移到水分子，则她将能够形成二硫键连通，因为剩余的硫不会得到两个电子。 因此，gidridny离子可以在由水分子组成的链上在氧化还原反应分子之间相当长的距离上迁移。 确定氢离子在结构化水中比在液体中更快地向前移动。 这种迁移率是由氢从一个水分子转移到另一个水所引起的，因此，完全转移的速度取决于氢通信系统的程度和氢离子从一个氧原子到另一个原子的跃迁。

二硫化物通讯在各种物理和化学相互作用中是重要的，在评价药理学药物对该反应性基团的影响时应该考虑这些相互作用。

蛋白质受体的类型

• 生物体中药理活性剂的受体教育的几种选择不同。 这些选项可以分类如下。
• 受体区域由一个分子的氨基酸残基的立体特异性排列产生。 这些单分子蛋白质受体是固定的，并且处于准备与药理学药物分子连接的形式。
• 受体区域可以对应于几个分子。
• 受体区域可以由彼此相邻的蛋白质的氨基酸侧基产生。 然后她被指定为分子间受体。 具有与受体场互补结构的药理学治疗可以打破分子间的关系或分离功能链（例如，汞可以在球形位置的肌红蛋白的两个分子之间）。

已知药理学药物和受体的最佳关系呈现它们之间的结构互补性。 在考虑蛋白质受体状况的第一种方法中，我们可以接受大分子的构象恒定性。 然而，足以得出结论的足够的数据已经收集了外源和内源生物物质可以改变大分子的构象（在基本情况下，大分子构象的变化可以在变化，温度和其他参数）。

确定反应的肾上腺素的初始阶段是肾上腺素受体的构象变化。

二硫化物通讯攻击药理学的场景

受体大分子构象的变化和受体场（或受体区）的相关变化指定为变构效应。 最终，这种效应可能是酶活性激活或摄入的原因，因此与受体分子相互作用，改变酶的构象并影响其生物活性的药理学药物被称为别构活性剂（allosterichesc）活性剂或变构抑制剂。

如果受体场位于离酶的活性中心一定距离处，则其被指定为2级的受体。 与2阶受体，酶的活性中心，所谓的基质蛋白质受体不同，它被称为1阶受体。

研究酶和受体的活性中心的透视方向之一是在分子的各个位点中插入背部标签，随后记录EPR的范围。 当将两个或多个标签“着陆”到两个氨基酸剩余平衡位置在相同分子中相当接近时，可以获得非常有用的信息。 它允许观察偶极 - 偶极和这些背面标签的两个未耦合电子之间的交换相互作用，因此，以判断这些氨基酸之间的距离和它们的相互取向。 最后一个将允许判断分子和活性中心的构象。

“着陆”到共价和疏水标签的蛋白质上，借此可以不仅判断大分子的构象，而且可以判断药理学药物与蛋白质基质的通信的性质是特别感兴趣的。 类固醇与疏水标签的“着陆”位置的竞争允许得出激素与蛋白质的相互作用的疏水性质的结论。

纯形式的蛋白质受体的分配，通过凝胶过滤和沉淀分析的方法研究其分子特征，通过EPR的构象确定，核磁共振方法，分析等是分子药理学的基本任务。

接受的分子药理学中的单独方向是受体的分子模型的创建和药物与他的相互作用的机会的澄清（例如，全能型肾小球肾上腺素受体，α和β肾上腺素能受体的特征，受体的血清素等）。

然而，在分子水平的研究和获得的数据的解释中，有必要考虑受体首先在某种环境中，其可以直接或间接地对其结构具有修饰作用。 其中一个因素是水。